腌肉制品是一类重要传统肉制品,其加工过程中品质形成机理非常复杂,涉及蛋白质、脂肪等多种成分的分解、氧化等生化反应。其中,蛋白氧化通过修饰氨基酸侧链、破坏肽链骨架以及促进分子内和分子间交联影响肉制品的质地及持水性等功能特性。因此,本论文以腌肉制品为研究对象,以阐明腌制过程中食盐对氧化环境中蛋白的聚集模式以及凝胶致密性的影响机制为目的展开研究。整个论文通过建立羟自由基氧化系统,对腌肉中肌原纤维蛋白（MP）构象变化和凝胶致密性变化规律进行研究。揭示了腌肉品质变化与蛋白构象变化的相关性,并进一步分析了腌制过程中羟自由基氧化对蛋白分子氧化稳定性、聚集模式、凝胶致密性影响以及肌球蛋白聚集位点的作用机制。为全面认识腌肉制品加工过程中的品质形成机制提供理论指导。主要研究内容和结果如下:（1）腌制过程中食盐对猪肉品质及其肌肉蛋白结构变化的影响。将猪里脊肉以不同的食盐添加量（0%,1%,3%和5%）在4℃腌制三天,建立快速分析模型,分析不同盐含量下肌肉持水性与肌肉蛋白氧化规律之间的关系。结果表明,随着食盐添加量增加,腌肉的持水性增加。且食盐的添加使得样品的硬度和咀嚼性显著增大（P＜0.05）。同时,食盐的添加促进腌肉中蛋白的羰基值增大以及巯基含量减少,且蛋白的氧化水平在3%的食盐添加量下达到最高。另外,食盐的添加促进了蛋白聚集,尤其是肌球蛋白重链。（2）氧化环境中盐含量对MP构象及交联聚集的影响。分析了不同程度氧化条件（1 m M,10 m M,20 m M H2O2）结合不同盐含量（0%,1%,3%和5%）对MP的分子氧化稳定性、构象变化以及蛋白聚集的影响机制。结果表明食盐的加入可以改变现有Fenton氧化体系的平衡。随着H2O2浓度的增加,在低盐含量（1%和3%）下羰基含量的增加程度减弱,高盐含量使（5%）巯基含量的降低程度增加。氧化使α-螺旋转化为β-折叠,有利于盐诱导肌原纤维蛋白结构展开过程中,分子内分子间的相互作用。1%盐含量使MP氢键增加,蛋白部分解折叠,而3%的盐会大大破坏其疏水性并削弱氢键。5%盐处理组通过生成二硫键促进了蛋白的交联,使得色氨酸荧光强度显著降低。生物扫描电子显微镜（SEM）结合傅里叶红外光谱（FTIR）的结果表明,高氧化组（20 m M）将更多的MPs的α-螺旋转化为β-折叠,使蛋白形成较大聚集体,且蛋白网络结构更加多孔。（3）氧化环境中盐含量对MP热聚集行为及凝胶水分分布的影响。分析不同程度氧化条件结合不同盐含量对MP的聚集模式以及凝胶致密性的影响。结果表明,食盐对氧化造成的蛋白聚集起到协同促进作用,尤其是低盐含量（1%-3%）,使得MP溶解度显著降低（P＜0.05）且粒径分布的峰值向更大的颗粒幅度移动。在形成凝胶的致密性方面,食盐的添加（尤其是5%盐处理组）协同蛋白氧化对凝胶的致密性起到显著的促进作用。1%盐处理组对氧化后蛋白凝胶的持水性没有显著影响,而随着盐含量的增加,MP凝胶中更多自由水转化成结合水,凝胶中蛋白与水的结合能力提高,使凝胶的持水性显著增加。另外,高盐含量使得氧化的蛋白凝胶结构呈现多孔化,凝胶的刚性也更强。（4）探究了氧化环境中不同盐含量对肌球蛋白构象及聚集位点变化。分析不同盐含量（0%,1%,2%,3%,4%,5%）对氧化的肌球蛋白氧化稳定性、溶解度/分散能力、胰凝乳蛋白酶消化率、聚集位点和微流变学特性的影响。结果表明,在盐含量为1%-2%时,Na Cl促进了巯基的暴露,抑制了二硫键的形成,且氧化的肌球蛋白的粒径较小。SDS-PAGE结果表明肌球蛋白S1和HMM亚基被高度氧化并且易受可逆组装的影响。在3%盐处理组中,疏水相互作用和蛋白质交联增加,但水与蛋白质相互作用仍然占主导地位。随着盐含量增加到5%,色氨酸的暴露和二硫键的形成显著增加,而可逆聚集的位置主要发生在S2。微流变学表明,在高离子强度下,氧化的肌球蛋白形成了更紧密的网络,表明液滴间阻力和宏观粘度增加。