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目的:在杆状病毒表达系统中表达融合蛋白乙型肝炎病毒前C蛋白-小鼠IgG Fc蛋白(HBV precore protein-mouse IgG Fc，HBV pre-c-Fc)，扩增杆状病毒。在Sf9细胞中表达，探索表达的最佳条件，纯化得到纯度高的蛋白，通过免疫BALB/c小鼠鉴定其免疫原性。 方法:目的基因HBV pre-c-Fc连接到pFastBac1载体，获得的pFastBac1-HBVpre-c-Fc质粒转化DH10Bac感受态，通过Tn7转座子将目的基因转座到Bacmid中，得到Bacmid-HBV pre-c-Fc穿梭载体，脂质体包被后转染Sf9昆虫细胞获得P1代病毒，重复转染Sf9获得高滴度病毒。为了提高蛋白的产量，确定MOI前提下收获36，48，60，72，84，96，108，120小时收获细胞上清，通过Western Blot方法鉴定并确定最佳的收获时间;再在最佳收获时间前提下，设置MOI为1，2，4，8，16，32收获细胞上清，通过Western Blot方法鉴定并确定最佳的病毒浓度。在最佳时间和最佳病毒浓度下收集细胞上清超滤后通过Protein G亲和层析柱纯化得到目的蛋白HBV pre-c-Fc。纯化的蛋白大腿内侧肌肉注射免疫BALB/c小鼠并检测血清中乙型肝炎病毒核心蛋白抗体产生量。 结果:HBV pre-c-Fc在昆虫细胞中成功表达，纯化后蛋白纯度达90％以上，蛋白产量约为3.03mg/L，纯化蛋白能有效刺激BALB/c小鼠产生特异抗体。 结论:成功在杆状病毒表达系统中表达了具有免疫原性的HBV pre-c-Fc蛋白，为生产乙肝治疗性疫苗奠定了基础。