卵白蛋白作为鸡蛋的主要成分蛋白,具备良好的功能特性,如起泡性、乳化性等,在食品工业中具有较高的应用价值。热处理作为食品工业的常用手段,可以引起食品组分理化性质及形态结构的改变,从而影响着食品的性质与功能。卵白蛋白在热处理过程中表现出解折叠、水解、重组等行为,最终不仅呈现出新的化合形态,而且还形成了新的内部结构。已有报道显示食品组分在热处理后会形成微/纳米形态产物,但对于卵白蛋白在加热过程中“如何通过热聚合形成微/纳米结构及其特性”等问题鲜有研究报道。因此,研究热聚合卵白蛋白自组装聚集体的分子特性及开发蛋白纤维稳定的乳液具有一定的理论价值和应用前景。已有研究表明,蛋白质能在加热过程中发生热聚合自组装聚合成微/纳米物质,并获得新的结构特性,用于制备稳定的纳米级Pickering乳液。本研究以卵白蛋白为主要原料,通过热处理来制备蛋白自组装纤维,再利用高压微射流技术制备纳米级Pickering乳液,探究卵白蛋白自组装纤维的乳化性质。本研究从纤维的分子特性、结构特性、界面性质及乳液稳定性进行了系统研究,探索了热处理时间对卵白蛋白自组装纤维的影响,并探究加热过程中分子特性的变化规律和蛋白纤维的形成机理,揭示热聚合卵白蛋白自组装纤维的微观结构与聚集体宏观形态间的关系,为利用热聚合蛋白纤维稳定乳液应用提供理论依据与实践参考。主要研究内容及结果如下:1.以卵白蛋白为原料,探究热处理对蛋白质自组装纤维进程的调控作用。结合荧光标记及动态光散射研究热聚合卵白蛋白自组装纤维的宏观尺寸与微观分子形态的关系,研究表明:加热12 h的蛋白纤维变化最大,硫磺素T荧光强度和表面疏水性分别增加至120.42 a.u.和3958.8 a.u.（p<0.05）。加热后的蛋白样品中存在粒径大于10000 nm的聚集体,加热12 h的蛋白纤维PDI值为0.62,zeta电位绝对值为43.6 m V,显示出最高的稳定性。此外,SDS-PAGE和透射电镜的结果表明蛋白纤维是由蛋白质水解的小肽形成,适当延长加热时间会提高纤维形成的效率。2.利用圆二色谱、红外及紫外光谱全面解析自组装纤维的结构信息,探索加热时间对卵白蛋白自组装纤维构象及官能团所在微环境的影响。结果表明加热12 h的蛋白纤维二级结构组成为:α-螺旋16.4%,β-转角3.2%,β-折叠74.6%,无规卷曲5.8%,相比于未加热蛋白,β-折叠含量增加了15.8%;此外,内源荧光达到最大强度所对应的波长λmax从333.1 nm（0 h）红移至336.9 nm（24 h）,结合表面疏水性可推测部分蛋白内部色氨酸残基暴露于极性环境中;紫外二阶导的峰谷比“r”值从1.73（0 h）减小至1.41（24 h）,说明蛋白内部结构发生了展开与变化。与未加热的蛋白相比,热处理不仅导致了蛋白内部氨基酸残基和疏水基团的暴露,还增加了蛋白纤维样品中微环境的极性。在自组装过程中,蛋白水解成多肽,多肽形成结构紧密的蛋白纤维。3.采用高压微射流技术制备纳米级Pickering乳液,探究自组装蛋白纤维的界面特性和乳化活性,探索自组装蛋白纤维对乳液稳定性的影响规律。结果表明:加热12 h的蛋白纤维可以显著改善水-油界面张力（由22.82 m N/M降低至18.10m N/M）,zeta电位绝对值由6.24 m V（0 h）增加至21.04 m V（0 h）（p<0.05）;其Pickering乳液的气-液界面张力由56.25 m N/M（0 h）降低至51.2 m N/M（12h）。乳液蛋白吸附量和界面蛋白浓度均有改善,分别从78.96%和3.94 mg/m~2增加至98%和4.89 mg/m~2。蛋白纤维稳定乳液的平均粒径为475nm,小于未加热的卵白蛋白所稳定乳液的平均粒径（550nm）。蛋白纤维界面性质的改变促进了乳液3D网络结构的形成,改善了乳液液滴间相互作用,有助于体系抵抗储藏过程中液滴聚集。4.探索了卵白蛋白自组装纤维稳定乳液在储藏期间微观结构的变化及乳液中油脂的抗氧化稳定性。结果表明:热处理12 h的蛋白纤维乳液最为稳定,其Zeta电位由43.6 m V降到23.9 m V,乳液粒径从475 nm增加到912 nm,具有较为均匀的油滴分布,且界面蛋白吸附量和界面蛋白含量分别从98%和4.89mg/m~2下降到64%和2.78 mg/m~2,絮凝指数和聚合指数分别从3.05和3.55增加至9.04和23.90,脂肪上浮率为7.22,表明乳液具有较好的储藏稳定性。此外,乳液的POV值和TBARS值表明蛋白纤维具有较好的抗氧化能力,可以抑制乳液在储藏期间氧化产物的生成。