汗潜手印显现的量化分析可行性研究

来源 :化学研究与应用 | 被引量 : 0次 | 上传用户:julykoko
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伴随科学技术的发展和社会场景数据化的演进,鉴定意见的数据化、客观化已成为发展的趋势,但在一些痕迹物证的鉴定与分析过程中,鉴定结果依然依赖于鉴定人的主观判断.在该形势下,手印鉴定的量化分析研究就显得极其重要.为了能够客观的评价手印显现效果,本文利用Image J软件对汗潜手印显现图像的对比度进行了量化分析研究,为手印的量化分析研究证明了一种可行的计算方法,该方法对手印显现材料的优劣评估和手印显现效果的客观评价提供了重要的参考和借鉴价值.
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本文以钴(Ⅱ)配合物([Co(dmbpy)3]Cl2(dmbpy=4,4\'-dimethyl-2,2\'-联吡啶基)和有机染料罗丹明-6G(R-6G)及曙红Y(EY2-)合成了两个分子器件D1和D2,通过MS、1 HNMR、元素分析等手段目标分子器件的结构进行表征,并通过荧光光谱和循环伏安实验测试了其性能.然后,以目标分子器件为光催化剂,三乙胺(TEA)为牺牲剂,在体积比为1:1的CH3 CN/H2 O溶液中,构建了均相的光催化产氢体系.在D2浓度为4×10-4 mol·L-1,TEA浓度为25
以水滑石为前驱体制备了氧化锆助剂促进型铜基催化剂,对其在乙酸仲丁酯加氢制仲丁醇反应中的催化性能进行了评价,结合H2-TPR、XPS和HRTEM等分析了催化剂的理化性质和形貌.对比不含助剂的铜基样品,15 wt.%的ZrO2促进的催化剂表现出最佳的性能,在乙酸仲丁酯的液时空速达到1.50 gSBAC·gcat-1·h-1时仍保持高于94%的转化率,TOF提升了约30%,表观活化能从63.5 kJ·mol-1降低至30.4 kJ·mol-1.
利用光谱法在不同温度和模拟生理pH条件下,研究了比克白芷素(Byakangelicin,BYA)与人血清白蛋白(human serum albumin,HSA)之间的作用机制.结果表明,在不同温度下,通过静态猝灭机制,BYA使HSA内源荧光发生有规律的猝灭,两者的结合常数Ka>1×104 mol·L-1,结合位点数n接近于1.BYA与HSA相互作用的热力学参数△G0、△S>0,表明BYA与HSA的结合过程是自发进行的,主要作用力是疏水作用力.由F?rester非辐射转移理论计算出不同条件下BYA与HSA的
在手性双膦配体存在下,二价钯催化查尔酮和2-羟基苯基硼酸的不对称串联反应可以一锅法构建手性2,4-二苯基-4-氢-苯并吡喃衍生物.该反应体系原料简单易得,立体选择性优异(高达98%ee).通过对控制反应的研究,提出了可能的反应机理.
分别由香茅醇和四氢香叶醇进行溴化反应合成香茅基溴(1-溴-3,7-二甲基-6-辛烯)和四氢香叶基溴(1-溴-3,7-二甲基辛烷).再以这两种溴代物为原料,分别与二甲胺、二乙胺、二正丙胺、吗啉反应合成得到8种氢化柠檬基叔胺.各化合物都用IR、1 H NMR、13 C NMR与MS分析方法表征了结构,并对叔胺的质谱分析数据进行了讨论.
采用紫外光谱、荧光光谱和圆二色谱以及分子对接技术,研究木犀草素(LUTE)与人免疫球蛋白G(hIgG)之间的相互作用.结果表明:LUTE对hIgG有较强的荧光猝灭作用,猝灭机理是形成复合物的静态猝灭,在形成LUTE/hIgG复合物时LUTE更靠近hIgG分子中的色氨酸残基.紫外光谱、三维荧光光谱及圆二色光谱实验结果发现,LUTE与hIgG结合时对蛋白分子中氨基酸残基的微环境影响较大,而对hIgG分子的骨架影响较小.分子模拟与荧光猝灭实验结果说明,二者结合是多种作用力综合作用的结果.
合成两个系列共11个红景天苷元酪醇衍生物,同时对其抑菌活性及构效关系进行了初步探讨.以红景天苷元酪醇为先导化合物,通过Mannich、溴代、氨基化反应等方法对酪醇进行结构修饰,在酪醇的酚羟基邻位引入含N基团,或用溴原子、含N基团取代酪醇的醇羟基,制得目标产物.通过FT-IR、1 H NMR、13 C NMR和HR-ESI-MS等结构分析对其构效关系进行初步探讨.采用微孔板法测定酪醇及其衍生物的MIC值,以MIC值考察酪醇及其衍生物的抗菌能力.抑菌活性实验显示化合物1对大肠杆菌的抑制能力最佳,其MIC值为0
近年来环境水体中的以邻苯二甲酸二丁酯(DBP)为代表的内分泌干扰物通过生物富集作用在生物体内积累,引起生物体内分泌失调,从而影响了生物体健康.然而,常规的处理方法很难将其完全去除,利用光催化剂来降解内分泌干扰物成为解决此类问题的一种可行途径.以硝酸铋、钨酸钠以及硫化钠为前驱体,采用水热法合成具有介孔结构的圆盘状Bi2 WO6/Bi2 S3材料.利用X射线衍射(XRD)、紫外-可见吸收光谱(UV-Vis)、荧光光谱(PL)等手段对复合材料的结构和性能进行了表征.考察了Bi2 WO6/Bi2 S3复合材料对D
在模拟生理条件下,采用荧光光谱分析鹅膏蕈氨酸(Ibotenic acid,IBO)与人血清蛋白(Human serum al-bumin,HSA)相互作用的猝灭机制、结合常数和结合位点数,根据热力学方程计算热力学参数和作用力类型.采用同步荧光光谱和三维荧光光谱分析相互作用过程中的构象变化.结果表明:IBO通过静态和动态相结合的猝灭机制猝灭人血清白蛋白的内源荧光.温度对结合过程影响比较大.结合过程轻微地改变人血清白蛋白的结构和微环境.范德华力和氢键是结合过程中的主要作用力.
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