【摘 要】
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本研究以β-乳球蛋白为研究对象,采用分子动力学模拟0.1、300、600MPa的压力结合300、330 K的温度,及单独100℃(0.1 MPa,373.15 K)加热条件下蛋白结构均方根误差(root mean square deviation,RMSD)、均方根波动(root mean square fluctuation,RMSF)、回旋半径、氢键数量、溶剂可及表面积、体积、二级结构的变化,并用偏最小二乘回归分析温度和压力对各指标的影响规律.结果 表明,与600MPa、330K联合处理相比,100℃
【机 构】
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荆楚理工学院生物工程学院,湖北荆门 448000;西南大学食品科学学院,重庆 400715;西南科技大学生命科学与工程学院,四川绵阳 621010
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本研究以β-乳球蛋白为研究对象,采用分子动力学模拟0.1、300、600MPa的压力结合300、330 K的温度,及单独100℃(0.1 MPa,373.15 K)加热条件下蛋白结构均方根误差(root mean square deviation,RMSD)、均方根波动(root mean square fluctuation,RMSF)、回旋半径、氢键数量、溶剂可及表面积、体积、二级结构的变化,并用偏最小二乘回归分析温度和压力对各指标的影响规律.结果 表明,与600MPa、330K联合处理相比,100℃加热能更显著地破坏蛋白结构.3种压力结合2种温度的模拟中,温度显著影响RMSD和α-螺旋数量,330K的温度处理能增加蛋白的RMSD而减少α-螺旋数量;压力处理能减少蛋白的溶剂可及表面积和蛋白体积,使蛋白结构更致密;压力和温度的交互作用显著影响蛋白间氢键数量、β-折叠数量、无规卷曲数量和RMSF;300MPa的压力能稳定加热导致的蛋白结构破坏.因此,本研究从分子动力学的角度证实了高压结合一定温度的热处理相比单独的高温(100℃)热处理对蛋白结构的破坏更小,是一种温和的处理方式,且压力能在一定程度上降低热处理对蛋白结构的破坏.
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