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目的：为简化纯化过程，获得有临床研究价值的rhNDPK—A蛋白，构建新型rhNDPK—A基因的表达质粒，利用6×His标签以Ni^+-NTA亲和层析柱纯化蛋白。方法：将抑癌基因nm23-H1从质粒PBVNMH1中亚克隆于带有纯化标签的表达载体pQE40中。IPTG诱导表达目的蛋白。通过镍离子螯合层析拄一步纯化法纯化目的蛋白。结果：pQE-40中亚克隆的nm23-H1序列完全正确；目的蛋白在大肠杆菌M15中的表达量可达49．6%，；Ni^+-NTA亲和层析柱一步纯化后蛋白纯度为93％。结论：构建了