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谷氨酰胺结合蛋白（Glutamine-binding protein，GlnBp）是大肠杆菌透性酶系统中一个细胞外液底物专一性结合蛋白，对于细胞外液中谷氨酰胺（Gln）的运输和传递至关重要．本文运用分子动力学（Molecular dynamics，MD）模拟采样，考察了GlnBp关键残基与底物Gln之间的相互作用和GlnBp两条铰链的功能差别；并采用MM-PBSA方法计算了GlnBp与底物Gln的结合自由能．结果表明：Ph13，Phe50，Thr118和Ile69与底物Gln的范德华相互作用和Arg75，