本文介绍了高纯度猪胰激肽释放酶（以下简称K）的分离、纯化方法。按此工艺得到的激肽释放酶Ⅰ（以下简称K_I）和激肽释放酶Ⅱ(以下简称K_II)纯度分别为1220Ku/mg和1720Ku/mg,K的总收率在45％左右。观察了K对离体豚鼠回肠的收缩效应,该工艺程序简单,适用于较大规模的制备。此外比较了牛肺胰蛋白酶抑制剂和慈菇蛋白酶抑制剂对K的抑制作用。1925年,Frey发现狗尿中有一降血压物质,后被Werle证实此物质为激肽释放酶。由于该酶具有非常重要的生理功能,而受到广泛重视。为了深入研究该酶特性,有必要制备高纯度的酶制剂。Kutzbach,Zuber;Fiedler和Kira等各自制备的酶制剂纯度在1200Ku～2300Ku/mg之间。我们在过去猪胰激肽释放酶纯化的基础上（纯度400Ku/mg）进一步采用DEAE-Sepharose-Cl-6B层析分离出K_I和K_II,纯度分别为1220Ku/mg和1720Ku/mg,总收率在45％左右。经离体豚鼠回肠收缩效应测定,结果与日本K参照品相仿。