同源α—螺旋结构蛋白质Im 7和Im 9的变性及折叠特性的研究

来源 :内蒙古师范大学学报：自然科学汉文版 | 被引量 : 0次 | 上传用户：zjtiankong1981

【摘要】

：

Im7和Im9是具有相似三维空间结构的同源蛋白质分子,这两种蛋白质的一级序列中有60%的残基成分相同.研究结果显示,Im7和Im9分子具有不同的稳定性和经历不同的折叠途径.为解释

【作者】

：

萨楚尔夫罗辽复

【机构】

：

内蒙古师范大学物理系,内蒙古大学理工学院物理系

【出处】

：

内蒙古师范大学学报：自然科学汉文版

【发表日期】

：

2003年4期

【关键词】

：

同源蛋白质折叠途径构象稳定性吸附反应动力学空间结构螺旋结构蛋白质 homologous proteins folding pathway confor

【基金项目】

：

国家自然科学基金

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Im7和Im9是具有相似三维空间结构的同源蛋白质分子,这两种蛋白质的一级序列中有60%的残基成分相同.研究结果显示,Im7和Im9分子具有不同的稳定性和经历不同的折叠途径.为解释有关的实验事实,利用吸附反应动力学方法,分析了Im7和Im9两种蛋白质的变性过程和重折叠过程.结合Im7蛋白质和Im9蛋白质所具有的空间结构特性,对Im7和Im9蛋白质具有不同稳定特性和折叠途径存在差异的原因做了进一步的讨论和解释.

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