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通过对固定在表面的TMR标记凝血酶核酸适体进行单分子荧光成像，在单分子水平上研究了凝血酶核酸适体的折叠.在有K＋存在的条件下，核酸适体分子与K＋结合后发生折叠，形成G四分体结构，使得TMR靠近富含鸟嘌呤的G四分体，并与鸟嘌呤发生电子转移，从而导致TMR荧光强度降低.根据TMR的单分子荧光强度观察到不同K＋浓度下核酸适体在折叠和无规卷曲两种状态下的分布.结果表明，可利用电子转移引起的荧光强度变化在单分子水平上研究核酸适体构象变化，这一新方法的建立是对常用的单分子荧光共振能量转移（FRET）法的重要补充.