【摘 要】
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淀粉样蛋白（Aβ）的聚集和沉积被认为是导致阿尔茨海默病的重要因素,早前的研究多集中在全长无修饰的Aβ1-40和Aβ1-42上。近些年研究发现,在AD患者大脑内存在着多种截短与修饰
【机 构】
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闽江学院海洋研究院; 清华大学化学系生命有机磷化学及化学生物学教育部重点实验室; 北京脑重大疾病研究院; 清华大学合成与系统生物学研究中心;
【基金项目】
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国家重点研发计划(No.2018YFA0507600);国家自然科学基金项目(No.81661148047);闽江学院人才引进项目(No.MJY19025)资助~~
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淀粉样蛋白（Aβ）的聚集和沉积被认为是导致阿尔茨海默病的重要因素,早前的研究多集中在全长无修饰的Aβ1-40和Aβ1-42上。近些年研究发现,在AD患者大脑内存在着多种截短与修饰的Aβ蛋白,它们对AD的疾病进程有不可忽视的贡献。例如,焦谷氨酸Aβ、磷酸化Aβ被认为是AD患者出现症状的标志;截短的Aβ4-40/42在患者脑内的含量与Aβ1-40/42接近且具有类似的聚集性质和毒性;患者脑内氧化压力升高导致的酪氨酸硝基化、二聚化和甲硫氨酸氧化形式的Aβ也具有不同的性质。本文对这些截短与修饰的Aβ蛋白的产生、结构、毒性以及和AD的关联进行了综述。
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