【摘 要】
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通过研究鲢肌球蛋白二级结构和二硫键、非二硫共价键、疏水相互作用这3种主要化学作用力随温度的变化及其聚集行为,探讨鲢肌球蛋白胶凝过程中的动态流变行为变化的机理。研究
【机 构】
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鲁东大学食品工程学院,烟台张裕葡萄酿酒股份有限公司
【基金项目】
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山东省高等学校发展计划项目（J12LD03）, 山东省科技发展计划项目（2012YD07013）
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通过研究鲢肌球蛋白二级结构和二硫键、非二硫共价键、疏水相互作用这3种主要化学作用力随温度的变化及其聚集行为,探讨鲢肌球蛋白胶凝过程中的动态流变行为变化的机理。研究表明：在35~55℃温度内,肌球蛋白变性引起尾部的α-螺旋大量解旋,尾部疏水性侧链暴露,表面疏水性大幅度增加,同时肌球蛋白分子头部-SH氧化形成二硫键,溶解度大幅度下降,非二硫共价键大量形成;在55~80℃温度区间内,肌球蛋白的表面疏水性、二硫键含量继续小幅增加,而非二硫共价键含量降低。在28.4~37℃和40.3~69℃这2个温度区间内储藏模量
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