鳞杯伞（Clitocybe squamulosa）子实体风味独特、营养平衡,富含多种人体所需的营养元素,具有很高的食用及药用价值。本试验以五台山鳞杯伞子实体粉为材料,采用响应面法优化鳞杯伞蛋白的提取工艺并对其结构及流变学性质进行分析,将鳞杯伞分离蛋白使用蛋白酶进行水解,联合应用多种分离纯化的方法,富集得到一种纯度较高的抗氧化肽。试验结果如下:（1）在微碱性条件下提取鳞杯伞蛋白,采用Box-Behnken试验设计与响应面法优化得出最佳的提取工艺:液料比31:1（m L/g）、提取液p H 11.0、提取时间60 min浸提温度51℃,蛋白提取率为33.65±0.17%。在此制备条件下,获得鳞杯伞分离蛋白的分子量主要分布在31～66.2 k Da、14.4～22 k Da的范围内;拟合红外光谱分析蛋白的二级结构主要由α-螺旋、β-折叠及β-转角组成,比例含量分别为36.53%、27.66%和24.08%,而无规则卷曲含量最低为11.73%;差示扫描量热分析蛋白的热变性温度和变性焓分别为82.80℃和57.09 J/g。（2）探究不同加工条件下鳞杯伞蛋白的稳态流变性质:在稳态剪切条件下,质量浓度为0.5%～5%的蛋白溶液流变特性曲线,符合Herschel-Bulkley模型,呈现为剪切稀化的假塑性流体。在剪切速率接近100 s-1时,鳞杯伞蛋白溶液的黏度逐渐趋于稳定,溶液体系的粘度随质量浓度的增加而增大。当热处理温度为75℃时,质量浓度为3%的蛋白溶液的表观黏度达到最大。在高温处理、偏碱性条件及低氯化钠的添加量都会使鳞杯伞蛋白溶液体系的黏度增加。鳞杯伞蛋白的稳态触变性质:质量浓度为3%的蛋白溶液,可以形成顺时针方向的触变环体系。鳞杯伞蛋白的动态流变性质:在动态振荡剪切条件下,质量浓度为0.5%、1%、2%和4%的样品蛋白溶液表现为一种黏弹性的特征,随浓度的增加蛋白溶液体系的凝胶性逐渐增强。（3）筛选五种商业蛋白酶对鳞杯伞分离蛋白进行酶解,比较酶解产物的水解度和DPPH自由基清除率。结果表明碱性蛋白酶的水解效果最佳,水解度为22.16%和酶解产物（5.0 mg/m L）对DPPH自由基的清除率为64.52%。在此基础上,进一步探究了超滤分离、DEAE-52离子色谱层析及Sephadex G-15葡聚糖凝胶色谱分离相结合的方法对碱性蛋白酶水解鳞杯伞蛋白产物进行分离纯化,富集得到高活性抗氧化肽组分CP2-2;经过MALDI-TOF-MS激光解析电离飞行质谱分析,其分子量主要集中于305 Da的多肽基团。鳞杯伞抗氧化肽CP2-2的稳定性:在加工温度低于55℃,p H 4～8的范围内具有较好的抗氧化稳定性;而在高温、强酸性、碱性以及金属离子Fe3+与Cu2+的环境条件下对鳞杯伞抗氧化稳定性有明显的影响。