蛋白质的理化及功能特性对其在食品中的应用起决定作用。肌原纤维蛋白质热诱导凝胶是决定肉制品品质的关键因素,对产品的质构、赋形、保水性和保留其它食品成分有重要作用。凝胶吸附和保持水分子、脂肪等食品成分的能力决定了凝胶类肉制品的口感和出品率。肌原纤维蛋白质热诱导凝胶的形成需要经历变性、聚集和交联三个过程,任何影响这三个过程的因素都可能影响肌原纤维蛋白质的热凝胶特性。肌肉蛋白质在加工过程中很容易发生氧化,氧化引起蛋白质构象及分子间交联等理化特性的变化会对肌原纤维蛋白质的热凝胶特性产生重要影响,最终影响凝胶类肉制品的品质。本研究以鸡胸肉肌原纤维蛋白质为原料,采用羟基自由基氧化体系(10μmol·L-1FeCl3,0.1mmol·L-1抗坏血酸,0～5mmol·L-1H2O2,24h孵育)对蛋白质进行不同程度的氧化,测定蛋白质羰基、溶解度和表面疏水性等理化特性的变化,并研究不同氧化程度下,蛋白质热诱导凝胶的质构、保水性及凝胶水分子的弛豫特性的变化,探讨了蛋白质热诱导凝胶与理化特性之间的关系,从而为香肠和压制火腿等凝胶类肉制品的加工和生产提供理论指导。具体研究内容和结果如下：1不同氧化程度下肌原纤维蛋白质热诱导凝胶特性及凝胶水分子弛豫特性研究研究了不同浓度H2O2(0～5mmol·L-1)处理对鸡胸肉肌原纤维蛋白质热诱导凝胶微观结构、硬度、弹性、保水性及凝胶水分子弛豫特性的影响。结果表明：随着H202浓度升高,凝胶硬度和保水性均呈现先增大后减小的趋势,凝胶弹性随着H202浓度的升高变化不显著(P>0.05)。在H202浓度为0.1mmol·L-1时,凝胶硬度达到最大值,与对照组相比,硬度值增强了20%。凝胶保水性在H202浓度为0.5mmol·L-1时达到最大值,与对照组相比,凝胶保水性增强了23%,H202浓度继续升高,保水性逐渐降低,当H202浓度升至5mmol·L-1时,凝胶保水性明显低于对照组(P<0.05)。扫描电镜结果显示,在小于0.5mmol·L-1H2O2浓度范围内,凝胶形成致密均匀的网络结构,H202浓度增至5mmol·L-1时,凝胶网络孔径变大,并出现断裂。NMR结果拟合后得到水有4个组分,合并为对应水的3种状态即结合水、不易流动水和自由水。随着H202浓度升高,T23弛豫时间由364.26ms下降至316.82ms,弛豫峰面积百分数由84.79%降低至78.38%。上述结果表明：适度氧化可以改善肌原纤维蛋白质的热诱导凝胶特性,凝胶特性的改善与凝胶网络结构及水分子的弛豫特性有关。2不同氧化程度下肌原纤维蛋白质理化特性研究为进一步分析氧化对鸡胸肉肌原纤维蛋白质热诱导凝胶特性的影响机制,对不同浓度H202(0～5mmol·L-1)处理下的肌原纤维蛋白质羰基、巯基、溶解度、表面疏水性以及颗粒直径等理化特性进行研究。结果表明：随着氧化剂浓度升高,羰基含量增加,巯基含量减少,肌原纤维蛋白质粒径总体趋势朝着粒径增大的方向移动,说明氧化程度持续增强,蛋白质分子间形成的羰基及二硫键的交联以及聚集程度也不断增强。H202浓度在0～10.1mmol·L-1范围内,随着氧化剂浓度升高,蛋白质溶解度和表面疏水指数呈下降趋势,但差异不显著(P>0.05),说明在较低程度氧化条件下,蛋白质分子构象变化较小,分子间的交联主要形成可溶性低聚体,这种可溶性低聚体的形成有助于凝胶网络结构的稳定。H202浓度继续增大至5mmol·L-1时,表面疏水指数显著升高,蛋白质溶解度与对照组相比下降了28.8%(P<0.05),说明氧化增强到一定程度时,更多的疏水氨基酸残基暴露,分子间通过疏水相互作用形成不溶性聚集物,溶解度下降,参与凝胶形成的蛋白质分子数量减少,不利于凝胶网络结构的形成和稳定。此外,浊度结果表明,氧化能够促进肌原纤维蛋白质在凝胶过程中的热聚集。相关性分析结果显示：氧化后蛋白质凝胶硬度值与溶解度呈极显著正相关。而蛋白质溶解度与羰基、巯基、表面疏水性以及分子浊度和颗粒直径有很强的相关性,说明氧化通过改变蛋白质分子的变性、交联和聚集程度来改变蛋白质的溶解性,并进一步影响蛋白质的凝胶特性。