蛋白质的热稳定性是当前蛋白质研究中的一个热点问题。每个蛋白质都有最适宜发挥其功能的温度，过高或过低的温度都会使得蛋白质变性而丧失其功能。如何提高蛋白质的热稳定性，使其在较高的温度下保持原有的结构和功能，是蛋白质工程中需要解决的问题。嗜热蛋白耐热机理的深入研究，对于人们深入理解蛋白质的折叠、结构与功能、进化等问题有着重要的意义。　　 本论文主要对冷休克蛋白Bc-Csp的热稳定性进行了研究。嗜热蛋白Bc-Csp和嗜温蛋白Bs-CspB的序列和结构非常相似，但是他们的热稳定性却有很大的差异。　　 已有研究表明，尽管这两个蛋白的序列中有12 处不同，但是只有两个在蛋白质表面的氨基酸对增加嗜热蛋白Bc-Csp的热稳定性起了主要作用。　　 我们发展了一个利用全原子模型模拟计算来研究蛋白质热稳定性的新方法，提出了一个假设―离子键对蛋白质的热稳定性几乎没有影响。在此基础上，计算了Bc-Csp的21个突变体相对于它的热稳定性的变化量。研究发现计算结果与实验测量结果有很好的关联性，从而说明我们的假设可能是正确的，我们的模拟计算方法是可信的。　　 进一步，我们对增加嗜热蛋白Bc-Csp热稳定性的原因进行了仔细分析。得到了与实验研究相似的结论：第3位的精氨酸R对增加嗜热蛋白Bc-Csp的热稳定性的贡献来源于两个方面，其中1/3是范德瓦耳斯相互作用能，2/3 是静电相互作用能；　　 第66位的亮氨酸L对增加嗜热蛋白Bc-Csp的热稳定性的贡献来源于范德瓦耳斯相互作用；第46位的氨基酸由Bs-CspB中的丙氨酸A突变为Bc-Csp中的谷氨酸E虽然导致Bc-Csp的结构中增加了两个离子键，但是对Bc-Csp的热稳定性影响非常小，出现这种情况的主要原因就是离子键对蛋白质的热稳定性几乎没有影响。