本实验室筛选到的一株芽孢杆菌Bacilus sp.2（Bs-2），能产生活性较强的纤溶酶，有望发展为新型的溶栓剂。本研究以Bs-2为出发菌株，探讨其发酵条件以及酶学性质，结果如下： 通过单因素实验，其中玉米淀粉、豆饼粉、麸皮、MgSO₄ 7H₂O、NP-40和Na₂HPO₄ 12H₂O对产酶影响较大。运用均匀设计方法对培养基的组分进行综合考虑，较佳的发酵培养基配方为：2.5％玉米淀粉，4.0％豆饼粉，2.5％麸皮，0.05％MgSO₄·7H₂O，0.01％NP-40，0.5％Na₂HPO₄ 12H₂O，0.03％ KH₂PO₄。在22℃，初始pH7.0，转速为170r/min，装液量20ml条件下，发酵72h，酶活达1152.6 tPA IU/ml，提高10倍。 运用硫酸铵分级盐析，Sephadex G-75凝胶过滤层析，Q-Sepharose阴离子交换层析，制备PAGE等方法，从Bs-2发酵液中分离纯化出一种主要的纤溶酶，分子量为64kD，由分子量分别为19kD、22kD、23kD的三个亚基组成，等电点7.2。 Bs-2纤溶酶的最适反应温度为35℃，最适作用pH9.0，该酶不耐高温，50℃以上，酶活性急剧下降；金属离子Zn²⁺、Cu²⁺、Co²⁺、Hg²⁺、Pb²⁺能强烈抑制酶活性；丝氨酸蛋白酶抑制剂PMSF和胰凝乳蛋白酶抑制剂TPCK几乎完全抑制酶活性；该酶能分解胰凝乳蛋白酶专一底物和胰蛋白酶专一底物，但分解前者的能力更强；利用纤维蛋白平板、纤溶酶和纤溶酶原激活剂的专一底物测定结果表明，该酶既能直接分解纤维蛋白，又能激活纤溶酶原，间接分解纤维蛋白。 Bs-2纤溶酶性质与已报道的其它微生物纤溶酶不同，这为溶栓药物的开发提供了一种新的资源。