中心体是动物细胞主要的微管组织中心,参与纺锤体组装等一系列生物学过程,是维持细胞染色体数目恒定及组织器官正常生长发育的重要细胞器。Nek2是人源基因中与Nek蛋白激酶家族中同源性最高的蛋白激酶。作为中心体上的关键性激酶,Nek2在参与中心体的组装,促进中心体的分离,促进染色质的凝缩和分离中起到重要的作用。我们在寻找与Nek2相互作用的蛋白中分离鉴定了 Cep88这个全新的蛋白。在此基础上,我们通过建立GFP-Cep88稳定表达的细胞系以及内源性的免疫荧光染色,确定了它在中心体上的定位,并进一步精确定位了 Cep88的中心体结合区域,追踪了 Cep88蛋白在细胞周期中的表达水平,初步探究了 Cep88作为一个全新的中心体结合蛋白的相关性质。此外,我们通过内源、外源免疫共沉淀实验、免疫荧光染色实验、体外GST pull down实验等分子生物学和细胞生物学等方法证明了 Cep88作为全新的中心体结合蛋白能够与蛋白激酶Nek2形成复合物,并且进一步精确了 Cep88上与Nek2A结合的区域。同时通过体外的激酶实验,我们也证明了 Cep88蛋白能够抑制Nek2A蛋白激酶的活性,并且确定了 Cep88蛋白上能够抑制Nek2A蛋白激酶活性的区域,这为我们研究Cep88对中心体的结构和功能的调控机制打下了基础。鉴于中心体在细胞分离、增殖和在机体发育过程中的重要作用,本论文的研究必将有助于更好地阐明中心体复制及其调控的机制,将有助于了解中心体分离复制过程中产生异常的原因,以及由此可能导致的病变,从而对一些相关疾病的诊断和治疗具有一定的参考价值。