酵母Dre2（人anamorsin/CIAPIN1的同源蛋白）是细胞质中Fe/S簇生物合成所必须的。Dre2与黄素蛋白Tah18形成复合物。Dre2的N末端区域的功能是不确定的,虽然它的N末端区域与甲基转移酶具有同源性,但是它并不具甲基转移酶活性,不能结合甲硫氨酸的含S腺苷。然而在Dre2的C末端区域,包含8个在进化上保守的半胱氨酸。在先前的研究中通过大肠杆菌表达酵母中的Dre2,并且通过EPR的方法证明Dre2包含一个[2Fe-2S]和一个[4Fe-4S]。在此次的研究中,本文将8个保守的半胱氨酸分别突变为丙氨酸。通过研究发现Dre2突变体C252A、C263A、C266A和C268A缺乏[2Fe-2S]的EPR信号,而C314A、C322A和C325A缺乏[4Fe-4S]的EPR信号。本文的数据清晰的证明了Cys252、Cys263、Cys266和Cys268是[2Fe-2S]的配基,而Cys311、Cys314、Cys322和Cys325是[4Fe-4S]的配基。此外,通过C263A和C322A的EPR数据分析,本文获得了[4Fe-4S]EPR的g因子值为g_x,y,z=1.830,1.947和2.0181,而[2Fe-2S]EPR的g因子值为g_x,y,z=1.919,1.962和2.001。同时,通过两个Fe/S簇之间电子自旋-自旋之间的相互作用,证明了两个Fe/S簇是非常相近的。此外,通过使用酵母中的shuffle strain,本文第一次证实了两个Fe/S簇对于细胞的生长具有十分重要的作用。