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HIV-1跨膜蛋白gp41通过介导病毒与靶细胞膜的融合促进病毒侵入。Gp41的胞外区由两个包含α螺旋的疏水重复序列组成，即位于N-末端的融合肽NHR和C-末端的CHR。衍生于NHR和CHR区的合成肽分别命名为N-多肽和C-多肽。其中具代表性N-36和C-34多肽结合后具有显著的gp41核心结构的特性。 由于单抗比多抗更适合于筛选鉴定中和表位。合成的N-多肽和C-多肽可以作为免疫原，诱生出gp41天然构象特异的单克隆抗体，作为一种很好的工具来筛选抗HIV多肽，我们制备了针对C-34（与具有抑制HIV-1感染活性的SJ2176和DP178有重复序列）肽的三株单抗以及C-46（C34+包含ELDKWA序列的12肽）的两株单抗，它们分别识别位于C-34多肽上不同的表位。 用特异吸附层析法纯化了效价最高的C34单克隆抗体1G1。针对C34的1G1，2B7，2F8和针对C46的2B3与1C5均能够明显抑制C34与N36结合；通过MTT法发现1G1在较低浓度（腹水1∶3200稀释）时能够增强HIV-1感染的H9细胞增殖。同时，我们还观察了IG1单抗对HIV-1融膜（HIV侵入细胞所必须）的影响，具体方法为用分子荧光探针（BCECF-AM）标记H9/HIV-1细胞作为指示剂来观察单抗1G1对H9/HIV-1细胞与MT-2细胞之间融合的影响。结果显示1G1并不能抑制细胞融合，这与1G1刺激增殖的现象相符。 上述结果提示1G1抗体为增强性抗体，这意味着其识别的表位可诱导增强性反应。为了进一步明确C34上这一增强性表位的特点，我们用纯化的单克隆抗体1G1对噬菌体随机12肽库进行了3轮筛选（Biopanning），随机挑取17个克隆扩增，获得噬菌体原种。经鉴定， 获得6个可以与IGI单抗、13个可与抗gP41多抗、并有7个与N－36多 肽结合的噬茵体阳性克隆，证明这些克隆模拟了c34多肽的一段序凤 而且具备与N．36多肽结合的特性。