大鲵肌肉蛋白组分及特性研究

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大鲵为两栖爬行动物,营养丰富,蛋白质及氨基酸含量较高。随着人工养殖大鲵数量的不断增加,大鲵已被加工利用,但其肌肉蛋白质组成与特性尚不清楚。本研究以大鲵肌肉为原料,分析肌肉组分、氨基酸含量、元素组成及不同冷冻方式的肌肉组织变化。同时,分离肌肉蛋白的肌浆蛋白、肌原纤维蛋白和肌基质蛋白并测定其特性。主要研究结果如下:(1)大鲵肌肉营养成分及分离蛋白特性。人工养殖的大鲵肌肉中水分为79.52%,蛋白质为17.08%,必需氨基酸为47.30%。大鲵肌肉含多种元素,其中钙、铁、锌、硒较为丰富。大鲵肌肉蛋白质包含肌浆蛋白、肌原纤维蛋白和肌基质蛋白三种蛋白,其含量分别为4.91%、9.03%、2.28%。肌浆蛋白分子量在20200 kDa均有分布,肌原纤维蛋白主要包含200 kDa肌球蛋白重链、43 kDa肌动蛋白和36 kDa原肌球蛋白,肌基质蛋白分布在2940 kDa、160200 kDa。三种蛋白的紫外最大吸收峰均在280 nm,肌原纤维蛋白在酰胺A、B、I、Ⅱ、Ⅲ带均有红外特征吸收峰,肌浆蛋白和肌基质蛋白的红外特征吸收峰仅在酰胺I、Ⅱ、Ⅲ带出现。肌浆蛋白表面光滑,肌原纤维蛋白为棒块状或颗粒状的聚合物,肌基质蛋白具较完整的纤维结构。(2)大鲵肌肉肌浆蛋白功能特性。肌浆蛋白无粘性,也不能单独形成凝胶,其溶解性、起泡性及泡沫稳定性均随温度升高而降低,浊度、乳化性及乳化稳定性随温度升高而上升,60℃变性;pH 6.0肌浆蛋白溶解性最低,浊度随pH升高呈现先上升后下降趋势,乳化性及乳化稳定性在pH 9.0最高,起泡性在pH 12.0最高,泡沫稳定性在pH 11.0最高;维生素C、柠檬酸会降低蛋白溶解性,燕麦β-葡聚糖会增加蛋白溶解性和起泡性,海藻酸钠能提高蛋白乳化性和起泡性,但对蛋白溶解性影响不大;200 MPa肌浆蛋白溶解性最高,300 MPa乳化稳定性、起泡性及泡沫稳定性最高,乳化性在400 MPa最高。(3)大鲵肌肉肌原纤维蛋白功能特性。肌原纤维蛋白溶解性、乳化性及乳化稳定性、起泡性及泡沫稳定性均随温度升高而降低,浊度随温度升高而上升,50℃变性;随着pH升高,肌原纤维蛋白溶解性降低,pH 5.0溶解性最低,浊度呈现先下降后上升的趋势,乳化性和乳化稳定性在pH 11.0最高,起泡性在pH 9.0最高,泡沫稳定性在pH 8.0最高;维生素C、柠檬酸和没食子酸会降低肌原纤维蛋白溶解性、粘性、起泡性及泡沫稳定性,提高蛋白浊度、凝胶硬度和咀嚼性。柠檬酸会降低蛋白乳化性,维生素C、没食子酸和谷氨酸钠能增加蛋白乳化性,海藻酸钠和燕麦β-葡聚糖会提高蛋白乳化性、凝胶保水性和内聚性,但对蛋白溶解性影响不大;100 MPa蛋白粘性增大,200 MPa蛋白起泡性及泡沫稳定性、凝胶保水性、硬度和咀嚼性最高,300 MPa凝胶弹性和内聚性较好,400 MPa溶解性和乳化性较好。(4)大鲵肌基质蛋白中胶原蛋白的感官及理化特性。用乙酸、胃蛋白酶和胰蛋白酶提取肌基质蛋白中含量较多的胶原蛋白,乙酸法、胃酶法和胰酶法提取率分别为6.91%、18.59%、12.38%,羟脯氨酸含量分别为10.49%、8.67%、5.26%;三种胶原蛋白紫外吸收峰均在232 nm处,红外图谱中均存在酰胺A、B、I、Ⅱ、Ⅲ带,符合胶原蛋白特征吸收峰;酸法和胃酶法提取的胶原蛋白均含两种α肽链(α1和α2)和一条β肽链,为典型I型胶原蛋白,与大鲵皮肤胶原蛋白类型一致;酸法提取有利于维持胶原蛋白网状结构,酶法可将胶原蛋白酶解成小分子的胶原蛋白肽。
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