【摘 要】
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很多研究已经报导过,甲酰甘氨酸生成酶(FGE)可以选择性识别和氧化蛋白末端硫酸酯酶模块(LCTPSR)中的半胱氨酸残基,生成含有醛基的甲酰甘氨酸残基,该醛基可以与荧光基团或载体
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很多研究已经报导过,甲酰甘氨酸生成酶(FGE)可以选择性识别和氧化蛋白末端硫酸酯酶模块(LCTPSR)中的半胱氨酸残基,生成含有醛基的甲酰甘氨酸残基,该醛基可以与荧光基团或载体上的伯胺基团发生席夫碱反应,从而实现蛋白的标记或固定化。在本课题的研究中,将ST2570基因分别重组到相应的本实验室构建的表达质粒上(p ET-28a DH、p ET-28a CQ、p ET-28a NQ、p ET-28a DQ)通过蛋白共表达系统,得到了四种不同位置被醛基修饰的蛋白,其中羧基端醛基修饰的酶(ST2570CQ)保持了较好的表达量,较高的活力以及较好醛基的化学反应活性,所以选择C末端醛基修饰的酶(ST2570CQ)作为靶蛋白进行酶的一步纯化及特异位点选择共价固定化和一系列的性质分析。用2%(V/V)APTES乙醇溶液修饰过的SBA15作为载体,在p H 6.5,50 m M的磷酸盐缓冲液中加入10 mg SBA15-NH2载体和2 mg粗纯的ST2570CQ,在10℃震荡反应3 h以上,用1%氰基硼氢化钠还原1 h左右的条件下得到固定化ST2570。与游离ST2570相比,固定化ST2570热稳定性提高了三倍,催化能力提高了1.2倍,同时固定化ST2570也表现出较好的操作稳定性,其在间歇式反应器循环使用7次仍保留其60%的原始酶活,在半连续流动反应器中,连续使用10次还可以基本保持100%的原始酶活。固定化酶的这些性质的提高为ST2570在工业生产上的应用奠定了良好的基础。
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