泛素化作为真核细胞内重要的调控机制，是蛋白质重要的翻译后修饰方式之一，其参与了信号转导、细胞周期过程以及细胞增生与分化等多种细胞生理过程。在泛素化过程中，泛素只能与一种特定的赖氨酸残基共价结合（泛素化修饰位点），才能标记到底物蛋白上。若泛素化修饰位点丢失，将使泛素化修饰不能正常进行，导致其所参与的生物过程调控异常，进而引发相应的疾病。泛素化位点处发生非同义单核苷酸突变，是造成泛素化修饰位点丢失的最直接原因，对研究相关疾病有重要意义。因此本文中我们对非同义单核苷酸突变造成蛋白质泛素化修饰位点变化进行了生物信息学研究。　　首先收集确定人类泛素化修饰位点与单核苷酸多态性（SNP）的数据集。将收集得到的所有经过实验鉴定的人类蛋白质泛素化修饰位点，进行去冗余处理后映射到人类基因组中，与单核苷酸多态性数据库进行匹配，找出所有会发生非同义单核苷酸突变的泛素化修饰位点所在的底物蛋白，来构成本文分析研究的数据集，共得到非同义单核苷酸突变造成泛素化修饰位点变化的744条蛋白质及对应的870个位点。　　其次，从序列、结构以及 GO分析等方面对SNP引起泛素化位点变化进行了生物信息学分析。结果发现数据集中的蛋白质主要倾向于富集于细胞质，并且这些蛋白质的分子功能大部分都是关于酶的活性；在Pathway富集分析中，发现数据集中的蛋白质参与了很多疾病的发生发展过程，可见这些蛋白质的功能的重要性。在对位点进行分析时，发现泛素化修饰位点所处的二级结构多为α-螺旋，突变后的氨基酸残基主要倾向于亲水氨基酸，并且突变后位点倾向于暴露在表面。为了阐述单核苷酸突变对蛋白质结构的影响，还采用分子动力学方法对蛋白质SOX9突变前后的蛋白质三维结构模型进行动力学模拟，分析RMSD值，发现该位点的突变造成了该位点 RMSD值变高，并且所处的整个功能域的RMSD值也相对增加了。这说明该位点突变后造成蛋白质结构变得不稳定。　　最后，构建了人类蛋白翻译后 Lys修饰位点与单核苷酸多态性的数据库 ModLysSNP。赖氨酸残基所涉及的翻译后修饰除了泛素化外还有有乙酰化、甲基化、SUMO化，并且同一个赖氨酸可能涉及一种以上的翻译后修饰，其作用十分重要。该数据库提供了一个友好的交互界面，以实现对数据库中人类蛋白质翻译后Lys修饰位点的单核苷酸突变数据进行检索、浏览、更新和下载，为以后研究者进行Lys修饰突变与相应疾病之间的联系提供了一定的数据支持。