白细胞介素24（IL-24）是近年来发现的一种肿瘤细胞抑制因子，在肿瘤的基因治疗方面具有极大的应用价值。但是到目前为止，还没有很好的体外大量表达可溶性IL-24蛋白的方法，并且IL-24抑制肿瘤细胞生长的分子机制也没有研究清楚，这严重制约了IL-24在肿瘤临床治疗上的大规模应用。本论文将从IL-24的原核表达、纯化、抗肿瘤特性的鉴定和抗肿瘤机制等方面进行研究。通过PCR扩增人IL-24基因，构建重组质粒PET-ELP-Intein-IL-24，利用ELP-intein系统成功表达并纯化出了可溶性的IL-24蛋白。使用含15mg/L纯化的IL-24蛋白的培养基培养肝癌细胞HepG224h后，细胞的凋亡率与对照组相比增加了35%左右，说明原核表达获得的IL-24蛋白仍然具有抗肿瘤生物学活性。为了研究IL-24抗肿瘤的分子机制，将IL-24及其互作蛋白基因HLA-C和NDUFA13转染到293T细胞后，通过免疫共沉淀（CO-IP）实验证明了IL-24与HLA-C、NDUFA13在胞外存在相互作用。通过三种蛋白的定位实验和荧光能量共振转移（FRET）实验证明了IL-24与HLA-C、NDUFA13在细胞内也存在相互作用。互作蛋白的鉴定使我们在IL-24抗肿瘤分子机制的研究上更进了一步。本研究第一次在大肠杆菌中过量表达并进一步纯化出可溶并具有生物学活性的IL-24蛋白，为IL-24蛋白的大规模原核表达提供了一定的理论依据。IL-24与HLA-C、NDUFA13胞内定位及互作的验证也让我们进一步了解了IL-24诱导肿瘤细胞凋亡的分子机制，为IL-24的临床应用提供了一定的理论依据。