大分子蛋白的核质转运对于真核细胞的生命活动来说非常重要。核质转运涉及到核质转运受体蛋白(核转运蛋白)与底物以及与核孔复合体之间复杂的相互作用,需要RanGTP的浓度梯度。目前在哺乳动物中入核转运蛋白研究较为清楚的有两大种,即Kapβ1和Kapβ2,这两种核转运蛋白分别能够识别两种类型的核定位信号(nuclear localization signal,NLS),即 Kapβ1 所识别的经典 NLS 和 Kapβ2所识别的PY-NLS;然而在植物中,Kapβ2的相关研究很少。本研究在实验室已建立拟南芥cDNA文库和已有筛库结果的基础上,用酵母双杂实验进行验证,确认这些蛋白与AtTRNl(AtKapβ2)的相互作用;并进行生物信息学分析,进一步将其截短,验证截短后片段与AtTRNl的相互作用,寻找AtTRNl可能识别的区域。得到了如下结果:第一,得到了 18个能够与AtTRNl相互作用的蛋白,除了 2个Ran蛋白外,还有众多的酶和转录因子,同时还有一些调控蛋白、转运蛋白和1个未注释蛋白,这些蛋白均不含有PY-NLS。第二,截短实验结果及分析表明AtTRNl可能倾向于识别双组分的NLS,然而如何识别不含有双组分NLS的蛋白则依然未知。第三,AtTRNl底物的NLS没有整体碱性的特征,结构无序性较高,序列之间相似性较差。通过本论文的研究,我们得到AtTRNl与动物Kapβ 2在底物类型和识别序列上诸多不同的地方,这为研究AtTRNl的功能和作用机理奠定了良好的基础。