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当前有关半夏凝集素的研究主要集中在凝集素基因的表达、凝集素蛋白的纯化及其生物活性鉴定，而涉及半夏凝集素结构分析和分子模拟的研究还相对较少。本文将通过分析半夏凝集素的序列信息，构建同源结构模型并进行分子对接来研究半夏凝集素的结构特点。首先从NCBI数据库中调取半夏凝集素序列信息，用Expasy、 SMART、 CBS等生物信息软件对凝集素蛋白的一级结构、二级结构和高级结构性质进行全面剖析。结构信息预测表明，半夏凝集素二级结构含16个α螺旋，91个β折叠和150个随机卷曲。功能域预测表明半夏凝集素含有两个B型凝集素功能域，每个功能域中都含有甘露糖结合位点，它们裸露于蛋白空间结构的外部，为半夏凝集素与甘露糖或甘露糖型复合物的结合提供了条件。利用Swiss-model同源建模程序，以岩芋凝集素为模板构建半夏凝集素的同源模型，并用QMEAN和PROCHECK工具对模型结构进行优化。结构表面性质分析得知半夏凝集素三维结构表面静电势较低，溶剂可及性极强。半夏凝集素的分子对接实验阐释了半夏凝集素与配体分子结合的作用机制。实验结果显示非甘露糖型的D-葡萄糖、N-乙酰葡萄胺与半夏凝集素的结合能力低于D-甘露糖的结合力，而以α1,3糖苷键或α1,6糖苷键连接的甘露多糖与半夏凝集素的结合能力随着糖苷数量的增加而增强。这说明糖苷键的形式以及糖苷键的数量影响了甘露多糖与半夏凝集素的结合。半夏凝集素能与28s rRNA、甲状腺球蛋白、甲基转移酶复合体蛋白50、HIV病毒衣壳蛋白作用，形成稳定的对接复合体。半夏凝集素N端结构域结合在28s rRNA单链的大沟位置，阻滞了RNA的复制。半夏凝集素N端结构域能特异性地结合MEP50蛋白上的TYR213~ASP298功能域，抑制MEP50甲基转移酶的活性。HIV病毒衣壳蛋白与半夏凝集素N端结构域对接后形成稳定的复合体，该复合体阻断了HIV病毒衣壳的组装，进而抑制了病毒的进一步复制。本文通过同源建模和分子对接对半夏凝集素的结构特征进行了模拟分析，为阐明半夏凝集素与功能性分子相互作用的机制和验证半夏凝集素的生物功能提供了有益的参考。