本试验从新西兰大白兔腰大肌中分离提纯肌球蛋白。通过两次调节离子强度,35-48%硫酸铵分级沉淀,DEAE-纤维素柱层析对粗酶液进行纯化。对纯化过程中蛋白液的三聚磷酸酶活性采用钼蓝比色法进行测定,研究发现粗酶液中比活力较低,仅为0.000374U/mg,通过两次调节离子强度去除部分杂蛋白后,比活力上升为0.003681U/mg,35—48%硫酸铵分级沉淀后,纯化倍数为13.5,最后经过DEAE-纤维素柱层析后纯化倍数为28,用SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳验证发现,纯化后的蛋白酶泳道条带为肌球蛋白的四种亚基条带,分别为一条220KDa的重链和三条分子量10-25KDa的轻链。由此可知,兔腰大肌肌球蛋白具有三聚磷酸酶活性。对兔腰大肌肌球蛋白三聚磷酸酶特性进行研究,三聚磷酸酶的活性测定采用钼蓝比色法,研究发现,兔腰大肌肌球蛋白三聚磷酸酶的最适pH为6.5,最适温度为35℃。Mg²⁺是三聚磷酸酶的激活剂,在Mg²⁺浓度为3mM左右有最佳激活效果。Ca²⁺对三聚磷酸酶也有激活作用,Ca²⁺浓度在0-6mM范围内时,三聚磷酸酶活性随Ca²⁺浓度的增加而增加,当Ca²⁺浓度大于6mM后,三聚磷酸酶活性趋于稳定。EDTA-Na₂对三聚磷酸酶活性无显著影响。EDTA-Na₄和KIO₃对三聚磷酸酶具有抑制作用,且KIO₃的抑制效果比EDTA-Na₄好。本试验还研究了三聚磷酸酶的活性对兔腰大肌肌球蛋白流变学特性的影响。六偏磷酸盐处理的兔腰大肌肌球蛋白其流变学测定中的G′和G′’值明显大于焦磷酸盐和三聚磷酸盐处理样。六偏磷酸盐可以促进肌球蛋白分子间的交联,使肌球蛋白分子在较低温度下就聚集,而焦磷酸盐和三聚磷酸盐则会阻碍肌球蛋白的交联。当肌球蛋白中三聚磷酸酶被碘酸钾抑制后,其处理样的G′和G′’值更小。三聚磷酸酶被抑制的程度越大,三聚磷酸盐处理样的G′就越小。所以当三聚磷酸盐加入后,未被三聚磷酸酶分解成焦磷酸盐和正磷酸盐,而大部分以自身形式存在时会使肌球蛋白在较低温度下就开始聚集,但肌球蛋白分子间的交联度较小。