肺癌是常见的恶性肿瘤之一，近数十年肺癌的发病率和死亡率均有明显增高的趋势。因此，寻找切实可行的治疗方案已成为目前迫切需要解决的问题之一。 近年来的研究发现与肿瘤特异性抗原多肽结合的HSP70能够引发肿瘤特异性的细胞毒性T淋巴细胞反应，有望以HSP70多肽复合物为基础制成肿瘤特异性的抗癌疫苗。 热休克蛋白HSP70(heat shock proteins 70，HSP70)是热休克蛋白家族中最保守和最主要的一类，具有高度的保守性，在大多数生物中含量最多，在细胞应激后生成最为显著，因此HSP70成为热休克蛋白中最受关注、研究最深入的一种。 HSP70具有高度的保守性，根据HSP70氨基酸的一级结构可将HSP70分为3个功能区：(1)N端ATP酶结构域；(2)C端多肽结合区，由ATP酶活性区后大小为15KD的相对保守的氨基酸序列组成，是结合多肽或特殊蛋白的部位，类似MHC结合肽结构域，同源性及功能差异大；(3)一个不保守的近C端10KD的可变功能域。ATP的结合与水解似乎能调节HSP70对蛋白底物的亲和力，而多肽和未折叠的蛋白质可以促进其ATP酶活性。但是，当C端多肽结合区结合多肽功能域缺失后，这种促进作用随之丧失，说明这两个功能域对HSP70的分子伴侣功能是至关重要的。 HSP70具有分子伴侣功能，能与一些癌基因、抑癌基因产物相互作用，参与肿瘤细胞凋亡、细胞分化等。 近年来对肿瘤组织及细胞中HSP70的研究成为了热点，而要对HSP70进行研究须先获得高纯度的HSP70，但现有的对肿瘤组织和肿瘤细胞中HSP70的纯化的方法都不是太完善。 研究采用ConA-Sepharose亲和层析、ADP-agarose亲和层析结合DEAE阴离子交