谷胱甘肽过氧化物酶(Glutathione Peroxidase，GPX)作为一种清除活性氧的关键酶，在植物抵御外界生物及非生物胁迫的过程中发挥着重要的作用。以往对GPX的研究主要集中于被子植物，而对植物中另一大类群-苔藓植物的研究相对较少。本研究从小立碗藓（Physcomitrella patens）基因组中挖掘到3个GPX基因，分别命名为PpGPX1、PpGPX2和PpGPX3，并对其基因结构、系统进化、表达模式、亚细胞定位、蛋白质结构与生化功能等进行了详细的分析，主要结果如下:　　1、PpGPX1、PpGPX2和PpGPX3基因分别编码170、247和184个氨基酸，预测分子量分别为19.1、26.8和20.8 kDa。PpGPX1和PpGPX3基因都不含有内含子，而PpGPX2基因有5个内含子。　　2、蛋白序列相似性分析发现陆地植物GPX序列具有很高的相似性，蛋白序列的相似性范围为39.6％～99.3％。系统发生关系分析发现，小立碗藓GPX在进化树的最基部聚成一枝，说明小立碗藓GPX基因家族在陆地植物分化的早期就产生了。　　3、通过RT-PCR方法，对小立碗藓GPX基因在正常生长条件，以及不同胁迫处理条件下的基因表达模式进行分析，结果表明PpGPX1和PpGPX2在正常生长与胁迫处理条件下均表达，而PpGPX3在检测的所有样品中均不表达，推测PpGPX3基因可能不表达，或可能在特定的发育时期或诱导条件下表达。　　4、分别将PpGPX1和PpGPX2与绿色荧光蛋白基因连接，并在拟南芥原生质体中瞬时表达重组蛋白以检测小立碗藓GPX蛋白的亚细胞定位，发现PpGPX1定位于细胞质，而PpGPX2定位于叶绿体。　　5、对PpGPX1和PpGPX2蛋白的三维结构模拟分析发现，PpGPX1和PpGPX2都含有4个α螺旋和6个β折叠，具有典型的GPX蛋白结构，将2个蛋白结构进行叠加后发现这2个蛋白结构十分保守，除了loop区域有微小差异外，其余部分几乎完全重叠。　　6、将PpGPX1和PpGPX2蛋白在大肠杆菌中表达纯化，并对其酶学性质进行检测，结果发现，小立碗藓GPXs只能利用Trx电子供体系统，PpGPX2蛋白对H2O2、COOH和tBOOH的活性及对Trx的亲和力和催化效率均高于PpGPX1，表明小立碗藓GPX蛋白之间过氧化物酶活性及催化效率产生了分化。　　7、通过PCR定点突变的方式将PpGPX2蛋白的Pro158、Phe167和Phe172分别突变为Ala，并检测其酶学活性与动力学常数。结果表明，与野生型PpGPX2蛋白相比，3个突变体蛋白对H2O2、 COOH和tBOOH的活性均发生了明显的降低，其中PpGPX2(F172A)突变体蛋白对3种底物的催化活性下降最多，动力学分析得出PpGPX2(F172A)突变体蛋白对Trx和H2O2的kcat/Km值降低至野生型的15.80％和4.69％,说明这3个位点，尤其是第172位的Phe对小立碗藓GPX蛋白的催化功能具有重要作用。　　本研究综合序列特征、系统发生、基因表达、蛋白业细胞定位、蛋白质结构和酶学功能分析深入研究了小立碗藓GPX基因家族的功能分化和催化特性，发现小立碗藓GPX基因家族的成员间具有明显的功能分化，并通过蛋白质定点突变分析，鉴定了小立碗藓GPX蛋白的关键功能位点。