神经红蛋白(neuroglobin,NGB)是近期在人和其他脊椎动物脑中发现的一种新颖的血红素蛋白.利用远紫外圆二色(CD)光谱的方法,研究了NGB的浓度、溶剂性质、溶液pH值以及温度对NGB二级结构的影响.结果表明,NGB浓度小于10 μmol/L时,它主要以α-螺旋形式存在,浓度大于10 μmol/L时,随着浓度的增大其α-螺旋含量逐渐减少,当浓度达到40 μmol/L后基本不再变化,可能是由于NGB在浓度较高时其分子间可以形成二硫键以及蛋白分子间可相互聚集所造成的.NGB在醇中的α-螺旋含量比在水中稍有增加,也表明NGB对醇类溶剂具有较高的稳定性.在酸性或碱性溶液中,NGB的二级结构都有不同程度的破坏.随着温度的逐渐升高,NGB的α-螺旋含量逐渐减少,但温度高达110℃时仍有16.8%的α-螺旋存在,说明NGB具有高热稳定性.