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在不同的pH值体系中,利用酶活测量、圆二色谱、荧光谱和电子吸收谱研究了十二烷基磺酸钠（SDS）对大豆过氧化物酶（SBP）活性与构象的影响情况.在pH2.6和4.2的体系中,少量的SDS分子可通过静电作用与SBP结合,进而与SBP分子中的His169残基结合,降低其与铁卟啉的配位能力,使其Soret吸收带蓝移,二级结构发生轻微的变动,活性永久丧失.在pH5.2体系中,SDS和SBP分子都带负电,由于静电排斥作用,SDS无法进入SBP的分子内部,失去与SBP分子中His169残基结合的能力,对SBP分子的二级