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以金鲳鱼内脏为原料，依次采用pH7．0的磷酸钠缓冲液浸提，0～55％硫酸铵沉淀，Sephadex G-100和Sephadex G-50凝胶过滤法得到纯化的酸性蛋白酶，并研究了其酶学性质。结果表明，纯化酶的分子量为18．5ku，最适pH为4．0，最适温度为35℃，具有较好的酸稳定性和耐盐能力；以血红蛋白为底物时，该蛋白酶的米氏常数Km为10．13g／L；胃蛋白酶抑制剂（pepstatin A）对该酶活性有抑制作用，而乙二胺四乙酸（EDTA）、反一环氧丁二酰基-L-亮氨酰胺基（4-胍基）丁烷（E-64）和苯