蚯蚓纤溶酶的分离纯化及部分序列的测定

来源 :生物化学杂志 | 被引量 : 0次 | 上传用户：lucasyvette

【摘要】

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以新鲜蚯蚓为原料，经过保温抽提、乙醇沉淀、DEAE-SepharoseFastFlow离子交换层析、Lysine-Sepharose4B亲和层析以及SDS-PAGE制备电泳等纯化步聚，得到一种纯度达95％以上的蚯蚓纤

【作者】

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熊杨四成刘晓英李令媛茹炳根

【机构】

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北京大学生命科学学院蛋白质工程与植物基因工程国家重点实验室!北京; 100871; 北京大学生命科学学院蛋白质工程与植物基?;

【出处】

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生物化学杂志

【发表日期】

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2004年期

【关键词】

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蚯蚓纤溶酶分离纯化性质序列测定

【基金项目】

：

国家八五科技攻关项目!85-08-05-04

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以新鲜蚯蚓为原料，经过保温抽提、乙醇沉淀、DEAE-SepharoseFastFlow离子交换层析、Lysine-Sepharose4B亲和层析以及SDS-PAGE制备电泳等纯化步聚，得到一种纯度达95％以上的蚯蚓纤溶酶．该酶具有强烈的溶解纤维蛋白的作用及蛋白酶活性，平板法测得其比活性为90OUK单位／毫克蛋白，TAME法测得其比活性为2500O单位／毫克蛋白．酶学性质研究表明其最适反应温度为65℃，最适反应PH值为8．5．该酶的分子量为33kD，等电点为pH3．5．还对该酶进行了氨基酸组成分析，并测定了其N端部分序列．

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