探讨IL-32γ诱导肝星状细胞LX-2表达基质金属蛋白酶2（MMP2）及其机制。
方法不同浓度（0、10、20 μg/L）的IL-32γ蛋白与LX-2细胞共培养，RT-PCR检测细胞MMP2 mRNA水平；ELISA检测MMP2蛋白水平，Human Phospho-Akt Immunoassay试剂盒检测活化的Akt水平。不同浓度（0、25、50 μg/L）的重组人活化Akt蛋白与LX-2细胞共培养后，ELISA检测MMP2蛋白；不同浓度（0、10、20 μmol/L）的Akt抑制剂Perifosine与IL-32γ和LX-2细胞共培养后，ELISA检测MMP2蛋白。3组Akt、MMP2 mRNA及蛋白比较采用单因素方差分析和LSD-t检验。
结果不同浓度的IL-32γ蛋白与LX-2细胞共培养后，MMP2 mRNA和蛋白水平分别为（0.9±0.4）、（5.5±1.4）、（12.2±2.6）和（53±13）、（234±38）、（523±101）μg/L，呈剂量依赖性升高（LSD-t=5.517，3.952和7.855，4.634；P<0.05）。IL-32γ可诱导LX-2细胞Akt表达，依浓度分别为（86±9）、（287±60）、（650±170）RFUs，呈剂量依赖性升高（LSD-t=5.700，3.489；P<0.05）。重组人活化的Akt蛋白可诱导LX-2细胞MMP2表达，依浓度分别为（54±14）、（277±45）、（550±132）μg/L，呈剂量依赖性升高（LSD-t=8.155，3.387；P<0.05）。不同浓度的Perifosine可抑制IL-32γ诱导LX-2细胞的MMP2表达，MMP2蛋白依浓度分别为（553±86）、（233±28）、（89±12）μg/L，呈剂量依赖性降低（LSD-t=6.130，8.083；P<0.05）。
结论IL-32γ可能通过活化Akt通路诱导肝星状LX-2细胞表达MMP2而参与肝纤维化和肝癌的发生、转移。