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目的 在大肠杆菌中表达cbfal肽段并进行纯化，为进一步制备抗体奠定基础。方法 构建pRSETA-cbfal原核表达重组质粒，转化大肠杆菌BL21，IPTG诱导蛋白表达，采用Ni-NTA亲和层析柱进行初步纯化。结果 成功地将204bp的cbfal片段插入pRSET A原核表达载体中，且位于T7启动子下游、读框正确，在0．1mmol／L的IPTG诱导下，SDS-PAGE电泳可见在约14KD处有蛋白新生带，用Ni-NTA柱亲和层析纯化融合蛋白，得到的cbfal蛋白纯度大于95％。结论 转录因子cbfal