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目的克隆金黄色葡萄球菌肠毒素C2（SEC2）基因在E．coli重组表达，纯化重组sEC2（rSEC2）并进行生物学活性分析。方法PCR获得正确编码SEC2的基因片断，构建表达质粒pET-28a—sec2在E．coli B121中表达。利用离子交换和分子筛色谱纯化rsEC2，四甲基偶氯唑盐（MTF）法对rSEC2和天然SEC2（nSEC2）生物学活性进行分析和比较。结果可溶性rSEC2占菌体总蛋白质的40％，两步纯化后蛋白质纯度约达95％，rSEC2和nSEC2均具有显著的超抗原活性。结论成功获得与nSEC