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通过对水蛭素及一些含有精氨酸-甘氨酸-天冬氨酸(RGD)序列的多肽类血小板聚集抑制剂结构与功能的分析,设计并构建了两个在水蛭素C端融合RGD序列的嵌合分子.嵌合体基因分别重组到表达载体pET-21a(+)中并转化大肠杆菌BL21(DE3).经限制酶消化和DNA序列分析,证明两种重组质粒与设计完全一致.由于RGD-水蛭素嵌合基因上游连接了金黄色葡萄球菌蛋白A(SPA)的信号肽序列,在IPTG诱导下两种嵌合分子都获得了分泌表达,表达产物主要集中在细胞周质空间.通过离子交换层析和凝胶过滤层析分别对两种嵌合体蛋白