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目的：构建HBe（385-420）-ecdCD40L融合基因真核表达载体,探讨其所翻译的融合蛋白设计的合理性。方法：采用分子生物学技术将HBe（385-420）基因与CD40L胞外段（ecd）基因进行融合,构建融合基因的真核表达载体;应用生物信息学初步分析融合蛋白的物理化学性质、柔性、抗原性、亲水性、表位以及二级结构等。结果：成功构建真核表达载体。通过分析,HBe（385-420）、ecdCD40L两个基因连接之后亲水性和疏水性未受影响,融合蛋白未出现新的抗原性及表位,连接链（Linker）不影响蛋白质的