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目的本实验旨在构建ECRG4的原核表达载体，在大肠杆菌中表达并纯化ECRG4所编码的蛋白，为进一步研究奠定基础。方法将ECRG4基因序列前端编码疏水性跨膜区28个氨基酸的cDNA序列截去，再将截短的cDNA序列克隆到原核表达载体Pet30（＋）上，重组表达载体转化感受态表达菌株BL21（DE3），低浓度IPTG低温诱导融合蛋白的表达。采用Western blot鉴定目的蛋白的表达，使用Ni-NTA亲和层析柱进行纯化。结果构建了截短的ECRG4．pET30a（＋）基因的原核表达载体，IPTG低温诱导得到大量