非解朊栖热菌HG102耐热β-糖苷酶的结构与功能研究

来源 :生物工程学报 | 被引量 : 0次 | 上传用户:volomo
下载到本地 , 更方便阅读
声明 : 本文档内容版权归属内容提供方 , 如果您对本文有版权争议 , 可与客服联系进行内容授权或下架
论文部分内容阅读
非解朊栖热菌HG102耐热β-糖苷酶为(β/α)8桶状结构,是具有水解功能和转糖苷功能的单体酶.该酶可以作为一个很好的模型来研究糖苷酶的反应机制、底物特异性和耐热的分子基础.根据对该酶的晶体结构解析和同家族酶的结构比较,推测Glu164和Glu338分别是质子供体和亲核基团两个活性位点;在α-螺旋N端第一位的脯氨酸和蛋白质外周的精氨酸是耐热机制的关键位点和关键氨基酸残基.为确定这些氨基酸残基的功能,通过基因定点突变的方法分别把Glu164、Glu338、Pro316、Pro356、Pro344和Arg32
其他文献
我国矿物燃料资源煤多油少,随着经济的发展和打赢高技术战争的需要,对油料的需求量越来越大,特别是航空油料的需求量,所以在今后相当长时期内,发展以煤代油技术是能源路线的重要方
利用PCR技术从重组质粒pET-3c-tum中扩增人tumstatin的cDNA片段,连入pPICZaA酵母表达载体,获得的重组质粒pPICZa-tum电激法转化毕赤酵母GS115。经表型鉴定、诱导表达筛选,得到可