目的研究IκB上游激酶IKK在CD40配体CD154诱导NF-κB活化中的作用机制以及与构架蛋白TRAF的相关性。方法应用重组CD154刺激EBV／LMP1阴性Ramos B细胞,研究IKK质粒转染表达对NF-κB luciferase活化的影响,并通过IKK免疫复合物激酶试验测定IKK对GST-IκB-α磷酸化活性以及免疫共沉淀试验判断IKK与TRAF的相互关系。结果IKKα/β、IKKε和TBK1活性在CD154刺激5-15 min内达到高峰;抗IKKα磁珠可以免疫共沉淀IKKβ,反之亦然。而抗IKKε或TBK1磁珠不能共沉淀其他3种IKK;CD154刺激诱导TRAF2与IKKε和TBK1,TRAF5与TBK1共沉淀增加,而TANK与TBK1共沉淀减少。IKKα或IKKβ并不与TANK或任何TRAF共沉淀。结论CD154刺激诱导IKKα、β、ε及TBK1活化,并诱导TRAF2与IKKε和TBK1结合,TRAF5与TBK1结合,而TANK与TBK1逐渐解离。IKKα/β激酶复合物位于IKKε和TBK1的下游。