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应用信息论方法和计算机模拟的方法，对IMP型β-内酰胺酶序列及活性中心进行分析，结果表明在配体结合部位的大部分残基是高度保守的，但也有部分残基易发生变异，如32位Pro、31位Val和163位Try，这些变异是引起该酶不同变异型对β-内酰胺类抗生素水解能力不同的重要原因，在设计抑制剂时需考虑在酶高变区附近分子的柔性，以防出现新突变型而对所设计抑制剂产生抗性。将酶和底物亚胺培南及青霉素G对接结果表明，底物与酶的结合自由能与酶的催化活性间有很好的相关性，可作为评估底物或酶抑制剂结合能力的重要评价指标。对接模型