水稻叶片Ca2＋／CaM依赖性蛋白激酶的纯化和活性测定

来源 :武汉大学学报：理学版 | 被引量 : 0次 | 上传用户：Y13622229444

【摘要】

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通过高速离心、(NH4)2SO4沉淀、琼脂糖凝胶过滤和CaM-sepharose4B亲和层析，从HPGMR(58S)叶片中初步纯化出Ca^2+／CaM依赖性蛋白激酶．纯化的Ca^2+／CaM依赖性蛋白激酶经SDS-聚丙烯酰

【作者】

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胡德文何之常史红梅张景昱袁文静

【机构】

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武汉大学植物发育生物学教育部重点实验室

【出处】

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武汉大学学报：理学版

【发表日期】

：

2000年6期

【关键词】

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Ca^2+/CAM依赖性蛋白激酶 Mg^2+-ATP酶光敏核不育水稻农垦58S Ca2+/CaMPK Mg2+ATPase HPGMR(58S)

【基金项目】

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国家自然科学基金资助项目 !( 3 93 70 42 7)

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通过高速离心、(NH4)2SO4沉淀、琼脂糖凝胶过滤和CaM-sepharose4B亲和层析，从HPGMR(58S)叶片中初步纯化出Ca^2+／CaM依赖性蛋白激酶．纯化的Ca^2+／CaM依赖性蛋白激酶经SDS-聚丙烯酰胺凝胶线性梯度电泳，亚基分子量约为55X10^3在Ca抖／CaM依赖性蛋白激酶的标准反应体系中，存在过量的ATP，提取磷酸化反应剩余的ATP，用叶绿体Mg^2+-ATP酶分解ATP，最后用复合孔雀绿测定无机磷，从而来计算ca^2+／CaM依赖性蛋白激酶的活性．实验结果表明，该酶活性是依赖

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