【摘 要】
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将构建的可溶性SCF表达质粒PBV-SCF转化到大肠杆菌DH5α中进行非溶合蛋白表达,经克隆筛选出高效表达菌株表达量在20%左右,大量扩增后经包涵体提取、液相层析技术纯化,得到纯
【机 构】
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军事医学科学院基础医学研究所,哈尔滨农业大学生物工程系
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将构建的可溶性SCF表达质粒PBV-SCF转化到大肠杆菌DH5α中进行非溶合蛋白表达,经克隆筛选出高效表达菌株表达量在20%左右,大量扩增后经包涵体提取、液相层析技术纯化,得到纯度为90%以上的rh-SCF制品,对其等电点和N端氨基酸进行分析,证实具有天然SCF特性,生物活性检测表明该表达产物比活性为6.6×105 U/mg, 同时可以协同GM-CSF促进人骨髓中CFU-GM增殖. 重组人可溶性SCF的获得对于实验室研究和临床应用具有一定价值.
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