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在克隆得到三七法呢基焦磷酸合酶（FPS）cDNA的基础上,构建原核表达载体pET32 a（＋）/FPS,并转化大肠杆菌BL21（DE3）受体菌,在37℃,1 mmol/L IPTG浓度条件下,诱导表达FPS融合蛋白,对诱导表达条件进行了优化。结果表明：成功构建了原核表达载体pET32 a（＋）/FPS,并在大肠杆菌中成功表达FPS蛋白,分子量约为40 kD,为进一步开展FPS的蛋白纯化和功能分析奠定了基础。