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目的研究人心肌肌钙蛋白（cTnⅠ）在大肠杆菌中稳定高效的融合表达和分离纯化，以满足临床诊断的需要。方法人cTnⅠDNA序列由pdf 5-cTnⅠ质粒经PCR亚克隆而得，然后将其插入pET32a（＋）载体，构建成pET32a（＋）-cTnⅠ表达质粒，以大肠杆菌BL21（DE3）为表达茵，在IPTG诱导下进行表达。结果硫氧还蛋白（TrxA）-cTnⅠ融合蛋白得到高效表达，并经金属螯合亲和色谱一步纯化得到目的蛋白质。试剂盒检测结果表明该重组蛋白质具有cTnⅠ免疫原活性。结论构建了pET32a（＋）-cTnⅠ重组