【摘 要】
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目的构建创伤弧菌(Vibrio vulnificus,Vv)金属蛋白酶(vvp)基因原核表达系统并鉴定其表达产物的免疫性。方法采用pET-32a质粒构建vvp基因原核表达载体,在E.coliBL21(DE3)宿主
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目的构建创伤弧菌(Vibrio vulnificus,Vv)金属蛋白酶(vvp)基因原核表达系统并鉴定其表达产物的免疫性。方法采用pET-32a质粒构建vvp基因原核表达载体,在E.coliBL21(DE3)宿主菌中用异丙基-β-D-硫代半乳糖苷(IPTG)诱导目的重组金属蛋白酶蛋白rvvp表达,采用His-Ni亲和层析法提纯rVvp,SDS-PAGE检测表达和提纯效果。采用兔抗Vv全菌抗体的Western Blot鉴定其特异性和免疫原性。结果在1mmol/L IPTG诱导下,rvvp产量较高。提纯的rvvp经SDS-PAGE后仅显示分子量为86KD的单一蛋白条带。重组蛋白rvvp能与兔抗Vv全菌抗体发生特异性结合。结论本研究成功地构建了创伤弧菌vvp基因高效原核表达系统,所表达的rvvp具有良好的免疫反应性,可作为Vv免疫检测试剂盒及疫苗的抗原。
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