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以脲变α-糜蛋白酶（α-Chy）为模型蛋白，用蛋白折叠液相色谱法研究了该蛋白在7种不同固体表面上的折叠及其在折叠过程中形成的中间体，选用疏水相互作用色谱（HPHIC）固定相为吸附剂，在动态条件下着重研究了疏水色谱固定相TSK和PEG-600表面对脲变α-Chy复性效率的贡献．用基质辅助激光解吸附离子化飞行时间质谱对3．0mol·L^-1脲变α-Chy，在经HPHIC柱复性并同时分离的收集组分进行确认后，仅有一种稳定的脲变α-Chy折叠中间体．发现PEG-600固定相表面较TSK固定相对α-Chy