【摘 要】
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[目的]预测并分析ACE2受体与SARS-CoV-2S蛋白结合的机制.[方法]从NCBI数据库中获取S蛋白及ACE2蛋白的氨基酸序列,利用在线软件分析其理化性质、高级结构及功能域,通过STRING
【机 构】
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蚌埠市第一人民医院检验科,安徽蚌埠233000
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[目的]预测并分析ACE2受体与SARS-CoV-2S蛋白结合的机制.[方法]从NCBI数据库中获取S蛋白及ACE2蛋白的氨基酸序列,利用在线软件分析其理化性质、高级结构及功能域,通过STRING软件构建ACE2蛋白相互作用网络,分析其关联通路和代谢途径.[结果]S蛋白由1 273个氨基酸组成,与SARS-COVS蛋白序列高度一致,是一种稳定的蛋白质,以同源三聚体形式存在,每个单体包含S1和S2两个亚基,每个S1亚基包含一个受体结合域(RBD);ACE2蛋白由805个氨基酸组成,以二聚体的形式存在,是一种不稳定蛋白质,无规则卷曲及螺旋结构是ACE2二级结构的主要组分,包含氨基末端肽酶结构域(PD)及羧基末端COLLECTRIN样结构域,与多种蛋白相互作用,包括AGT、AGTR2、REN、ADAM17等蛋白,主要参与血压的调节、血液循环、激素水平调节等生物学过程,关联肾素分泌、蛋白质消化吸收、肾素-血管紧张素系统等代谢途径.[结论]ACE2蛋白的PD结构域与S蛋白RBD结合,是介导病毒入侵的第一步;S蛋白与ACE2受体结合时,具有多种不同的结构状态;AGTR2、ADAM17可能参与协助病毒入侵入体宿主细胞.
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