【摘 要】
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从链霉菌C-3662发酵上清液中,通过硫酸铵沉淀,CM-Sepharose Fast Flow 和 Phenyl Sepharose Fast Flow等层析色谱,分离纯化得到了具有纤溶活性的蛋白酶CGW-3,反向HPLC鉴定纯
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从链霉菌C-3662发酵上清液中,通过硫酸铵沉淀,CM-Sepharose Fast Flow 和 Phenyl Sepharose Fast Flow等层析色谱,分离纯化得到了具有纤溶活性的蛋白酶CGW-3,反向HPLC鉴定纯度为90%;每立升发酵上清液可得到8 mg纯品,活性回收率46%,CGW-3为一单肽链蛋白,分子量22 721,对丝氨酸蛋白酶抑制剂PMSF敏感,对EDTA不敏感;其N端15个氨基酸的顺序为VVGGTRAAQGEFPFM ,与微生物来源的胰蛋白酶类丝氨酸蛋白酶有较高的同源性.CGW-3的等电点pI 9.0,纤溶活性的最适pH为7.5～8.0,对温度比较敏感.CGW-3不仅具有直接降解纤维蛋白作用,而且能够激活纤溶酶原.
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