【摘 要】
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应用荧光光谱研究了3,5-二硝基水杨酸(DNS)与牛血清白蛋白(BSA)分子间的相互作用.研究表明:DNS对BSA内源荧光的猝灭机制属于形成复合物所引起的静态猝灭;结合位点数为1.同步
【机 构】
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长治学院化学系,长治学院生物科学与技术系,
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应用荧光光谱研究了3,5-二硝基水杨酸(DNS)与牛血清白蛋白(BSA)分子间的相互作用.研究表明:DNS对BSA内源荧光的猝灭机制属于形成复合物所引起的静态猝灭;结合位点数为1.同步荧光光谱显示DNS与BSA的结合位点更接近于色氨酸残基.根据Frster非辐射能量转移理论,计算了授体-受体间的结合距离.
The interaction between 3,5-dinitrosalicylic acid (DNS) and bovine serum albumin (BSA) was studied by fluorescence spectroscopy. The results show that the quenching mechanism of endogenous fluorescence of BSA by DNS belongs to the formation of complex Induced by static quenching; the number of binding sites was 1. Simultaneous fluorescence spectroscopy showed that the binding sites of DNS and BSA were closer to the tryptophan residues. According to Frster non-radiative energy transfer theory, The binding distance.
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